Recombinant Human CD10/MME Protein

α-凝血酶（α-Thrombin）產(chǎn)品性質(zhì)中文別名（Chinesesynonym）α-凝血酶；IIa因子；英文別名（Englishsynonym）α-Thrombin；FactorIIaCAS號(hào)（CASNO.）9002-04-4分子量（Molecularweight）37000daltons活力（Activity）≥3091.00NIHU/mg緩沖液組分（Buffer）50mMSodiumCitrate/0.2MNaCl/0.1%PEG-8000/pH6.5含量（Totalprotein）0.324mg運(yùn)輸和保存方法粉末冰袋運(yùn)輸，2-8℃保存；配好的液體，請(qǐng)于≤-60℃保存。使用方法（酶切體系）產(chǎn)品溶于水，配成的1000U/ml儲(chǔ)存液，根據(jù)使用量分配于不同的離心管中，凍存于?20℃保存，凝血酶對(duì)不同的融合蛋白切割效率是不一樣的，首先要進(jìn)行小量切割試驗(yàn)。比如固定融合蛋白10ug，加不同量的凝血酶（如0.1U,0.2U,0.5U,1U等),在不同的溫度(如4度,16度,室溫或37度等)下進(jìn)行試驗(yàn)。Fractalkine，指定為CX3CL1，與大多數(shù)其他趨化因子不同，CX3CL1是I型跨膜（TM）粘附蛋白。Recombinant Human CD10/MME Protein,His Tag

3C樣蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro)，正式名稱為C30內(nèi)肽酶或3-胰凝乳蛋白酶樣蛋白酶，[2]是在冠狀病毒中發(fā)現(xiàn)的主要蛋白酶。它在11個(gè)保守位點(diǎn)切割冠狀病毒多蛋白。它是一種半胱氨酸蛋白酶，是蛋白酶PA家族的成員。它在其活性位點(diǎn)具有半胱氨酸-組氨酸催化二聯(lián)體并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽鍵。酶委員會(huì)將這個(gè)家族稱為SARS冠狀病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶對(duì)應(yīng)于冠狀病毒非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶（3Cpro），是一種在小核糖核酸病毒中發(fā)現(xiàn)的同源蛋白酶。3C樣蛋白酶能夠催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸（絲氨酸、丙氨酸或甘氨酸）之間的肽鍵。例如，SARS冠狀病毒3CLpro可以自我切割以下肽：[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是對(duì)應(yīng)于SARS3C樣蛋白酶的兩個(gè)自切割位點(diǎn)的兩個(gè)肽該蛋白酶在冠狀病毒復(fù)制酶多蛋白(P0C6U8)的加工過程中很重要。它是冠狀病毒中的主要蛋白酶，對(duì)應(yīng)于非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。[6]它在11個(gè)保守位點(diǎn)切割冠狀病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位點(diǎn)具有半胱氨酸-組氨酸催化二元組。[4]半胱氨酸的硫作為親核試劑，組氨酸的咪唑環(huán)作為一般堿基。Recombinant Mouse FOLR2 Protein,His Tag然而，在肝臟中，IL-28A誘導(dǎo)的Th1細(xì)胞因子反應(yīng)有助于T細(xì)胞介導(dǎo)的肝炎的炎癥。

牛纖維蛋白原（Bovine Fibrinogen, BFg）作為一種多功能的凝血蛋白，在血液凝固和傷口愈合過程中扮演著關(guān)鍵角色。本綜述旨在探討牛纖維蛋白原的分子結(jié)構(gòu)、生物學(xué)功能以及其在生物醫(yī)學(xué)研究中的潛在應(yīng)用。引言纖維蛋白原是血液中的一種重要糖蛋白，它參與血液凝固的階段，通過轉(zhuǎn)化為纖維蛋白來形成穩(wěn)定的血栓。牛纖維蛋白原因其與人類纖維蛋白原的高同源性，常被用作研究模型，以深入理解纖維蛋白原的功能及其在疾病中的作用。材料與方法蛋白提取與純化：從牛血中提取纖維蛋白原，并通過多次沉淀和層析技術(shù)進(jìn)行純化。分子結(jié)構(gòu)分析：利用質(zhì)譜、X射線晶體學(xué)等技術(shù)解析牛纖維蛋白原的分子結(jié)構(gòu)。功能研究：通過體外實(shí)驗(yàn)和動(dòng)物模型研究牛纖維蛋白原在血液凝固和細(xì)胞黏附中的作用。

牛纖維蛋白原：止血中的關(guān)鍵成分及生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用摘要牛纖維蛋白原（Fibrinogen，F(xiàn)g），也稱為凝血因子I，是一種在血液凝固過程中發(fā)揮關(guān)鍵作用的血漿糖蛋白。本文討論了牛纖維蛋白原的結(jié)構(gòu)特性、提取方法以及各種生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用，突出其在研究和中的重要性。引言牛纖維蛋白原是一種分子量較大的糖蛋白（約340 kDa），由肝臟的肝細(xì)胞合成。它在血液凝固的然后一步中起著主要作用，在那里它被轉(zhuǎn)化為不溶性的纖維蛋白網(wǎng)，穩(wěn)定了血凝塊。該分子由兩個(gè)相同的半部分組成，每個(gè)半部分包含三個(gè)多肽鏈（α、β和γ），通過二硫鍵連接。結(jié)構(gòu)特性纖維蛋白原的結(jié)構(gòu)完整性對(duì)其功能至關(guān)重要。每個(gè)分子的一半包含三個(gè)鏈（α、β、γ），具有不同的分子量（α約63.5 kDa，β約56 kDa，γ約47 kDa）和大約4%的碳水化合物。這些鏈通過二硫鍵相互連接，這對(duì)于維持蛋白質(zhì)的構(gòu)象和活性至關(guān)重要。提取和純化已經(jīng)開發(fā)了各種方法來提取和純化血漿中的牛纖維蛋白原。傳統(tǒng)方法包括鹽析、色譜法和乙醇沉淀。鹽析，特別是使用硫酸銨，是一種常見的方法，因其簡單有效而受到青睞。然而，通過這些方法獲得的纖維蛋白原純度可能會(huì)有所不同，需要進(jìn)一步的純化步驟，如離子交換色譜法，以實(shí)現(xiàn)更高程度的純化。lag-1是通過CCR5受體發(fā)出信號(hào)的CC趨化因子。 LAG-1與MIP-1β（ACT II同種型）相同，但兩個(gè)氨基酸取代。

糖苷酶F(PNGaseF)酶活定義（UnitDefinition）1個(gè)酶活力單位指在10μL的反應(yīng)體系中，37℃條件下1小時(shí)從10μg變性RNaseB中除去超過95%的碳水化合物所需要的酶量。儲(chǔ)存條件-25~-15℃保存，有效期1年。使用方法1、變性條件下蛋白質(zhì)去糖基化：1）在水中加入1μLBuffer1和目標(biāo)糖蛋白（1-20μg），至終體積10μL；2）100℃溫度下煮沸10min使其變性，冰上冷卻，離心10秒；加入2μL的Buffer2、2μL的10％NP-40、6μL去離子水，總反應(yīng)體積20μL；加入1-2μL的PNGase，輕輕混勻。在37℃孵育1-3h。2、非變性條件下蛋白質(zhì)去糖基化：1）在水中加入2μL的Buffer2和目標(biāo)糖蛋白（1-20μg）至體積為20μL。2）加入2~5μL的PNGaseF,輕輕混勻。3）37°C孵育4-24h。注意：在變性條件下大多數(shù)底物能夠更好的去糖基化，在非變性條件下可能需要增加PNGaseF的量和延長孵育時(shí)間。注意事項(xiàng)1.PNGaseF建議搭配我司提供的配套緩沖液使用，按我司說明書建議的操作量配套緩沖液足夠。如您由于使用體系造成配套緩沖液不足，可咨詢當(dāng)?shù)劁N售進(jìn)行購買α-凝血酶在肝臟中作為非活性前體-凝血酶原合成，在凝血級(jí)聯(lián)反應(yīng)中被啟用，這種活性酶由285個(gè)氨基酸組成。Recombinant Human SMOC1 Protein,His Tag

內(nèi)分泌腺衍生的血管內(nèi)皮生長因子（EG-VEGF），也稱為（PK1），是分泌蛋白的原蛋白蛋白家族的成員。Recombinant Human CD10/MME Protein,His Tag

生物學(xué)功能纖維蛋白原在凝血過程中起到?jīng)Q定性作用。當(dāng)血管受損時(shí)，凝血酶激發(fā)纖維蛋白原，轉(zhuǎn)化為不溶性的纖維蛋白，形成穩(wěn)定的凝塊，從而實(shí)現(xiàn)止血。醫(yī)學(xué)應(yīng)用凝血障礙纖維蛋白原注射液可用于先天性或獲得性纖維蛋白原缺乏癥，以及手術(shù)中的異常出血。功能性食品添加劑免疫球蛋白因其特殊的免疫生理功能，被研究作為功能性食品添加劑。藥物載體牛血清白蛋白（BSA）常作為藥物分子的載體，用于研究藥物在體內(nèi)的運(yùn)輸和代謝過程。前景展望隨著蛋白質(zhì)工程技術(shù)的發(fā)展，牛血漿中纖維蛋白原的大規(guī)模生產(chǎn)和應(yīng)用前景廣闊。未來研究應(yīng)著重于提高提取效率、降低成本，并擴(kuò)大其在新藥開發(fā)、組織工程和診斷學(xué)等領(lǐng)域的應(yīng)用。結(jié)論牛血漿中的纖維蛋白原不僅在凝血過程中發(fā)揮著關(guān)鍵作用，而且在醫(yī)學(xué)研究中具有重要價(jià)值。通過優(yōu)化提取和純化工藝，可以更好地利用這一資源，為人類健康做出貢獻(xiàn)。Recombinant Human CD10/MME Protein,His Tag