Recombinant Human SMR3BProtein

來源: 發(fā)布時間:2024-06-05

表達與純化:重組抑肽酶在大腸桿菌中得到了高效表達,并通過純化過程獲得了純度達到95%以上的產(chǎn)品?;钚则炞C:重組抑肽酶展現(xiàn)出與天然抑肽酶相似的酶學性質(zhì),能夠有效抑制胰蛋白酶的活性。穩(wěn)定性測試:重組抑肽酶在推薦的儲存條件下(-20oC至2-8oC)具有長達24個月的穩(wěn)定性。討論生產(chǎn)優(yōu)勢:大腸桿菌表達系統(tǒng)具有成本低、表達速度快、易于擴大生產(chǎn)等優(yōu)點。此外,重組抑肽酶無動物源性,減少了病毒污染的風險,提高了產(chǎn)品的安全性??蒲袘?yīng)用:重組抑肽酶可廣泛應(yīng)用于科研領(lǐng)域,如蛋白純化、細胞培養(yǎng)、分子生物學實驗等,提供了一種穩(wěn)定且可靠的實驗工具。工業(yè)生產(chǎn):在工業(yè)生產(chǎn)中,重組抑肽酶可用于重組蛋白藥物的生產(chǎn)過程中,防止蛋白酶降解,提高產(chǎn)品純度和產(chǎn)量。結(jié)論大腸桿菌表達的重組抑肽酶具有高純度、高活性和良好的穩(wěn)定性,是一種理想的科研和工業(yè)用蛋白酶抑制劑。其無動物源性和高生產(chǎn)效率的特點,為生物技術(shù)領(lǐng)域提供了一種安全、經(jīng)濟的替代品。C5a通過與髓源性抑制細胞 (MDSCs) 膜上的受體C5aR1結(jié)合,招募MDSCs至炎癥局部,抑制CD8+ T細胞增殖與功能。Recombinant Human SMR3BProtein,mFc Tag

Recombinant Human SMR3BProtein,mFc Tag,標準物質(zhì)

RecombinantBiotinylatedHumanOX40/TNFRSF4/CD134Protein(PrimaryAmineLabeling),hFcTag性能參數(shù)分子別名(Synonyms)OX40Lreceptor;CD134;TNFRSF4;Ly-70表達區(qū)間及表達系統(tǒng)(Source)BiotinylatedHumanOX40/TNFRSF4/CD134Protein(PrimaryAmineLabeling)isexpressedfromHEK293withhFctagattheC-Terminus.ItcontainsLeu29-Ala216.[Accession|P43489]分子量大小(MolecularWeight)TheproteinhasapredictedMWof46.8kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto72-75kDabasedonSDS-PAGEresult.(Endotoxin)Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.純度(Purity)>95%asdeterminedbySDS-PAGE制劑(Formulation)Suppliedas0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).儲存條件Theproductshouldbestoredat-85~-65℃for1yearfromdateofreceipt.Recommendtoaliquottheproteinintosmallerquantitieswhenfirstusedandavoidrepeatedfreeze-thawcycles.M-MuLV Reverse Transcriptase酵母重組表達N-糖苷酶F(PNGase F)是一種通過酵母重組表達系統(tǒng)生產(chǎn)的酶。

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Cas9核酸酶是一種引導RNA引導的核酸內(nèi)切酶,可以催化雙鏈DNA的裂解。這種靶向核酸酶是一種高精度的基因組編輯的有力工具。Cas9蛋白與CRISPR/Cas9系統(tǒng)的引導RNA(gRNA)成分形成一個非常穩(wěn)定的核糖白(RNP)復(fù)合物。Cas9RNP復(fù)合物可以在進入細胞后,通過添加一個N端核定位信號(NLS),增加入核效率。YEASEN開發(fā)的NLS-Cas9核酸酶在蛋白的N端包含一個核定位序列(NLS),以增加入核切割效率。產(chǎn)品特點如下:無DNA:沒有外部DNA添加。安全性好:野生型Cas9蛋白,無標簽。可應(yīng)用于:通過體外DNA切割篩選高效和特異性靶向gRNA。產(chǎn)品信息貨號11366ES60/11366ES76規(guī)格100μg/500μg來源重組Cas9來源于大腸桿菌物種化膿性鏈球菌標簽無分子量160KDa濃度10mg/mL(50μg);10mg/mL(100μg)

產(chǎn)品簡介凝血酶是由大小分別為31KD和6KD的兩條肽鏈通過二硫鍵組成的一種絲氨酸蛋白水解酶,可從動物血漿中利用已凝血酶原水解制得,可催化纖維蛋白原(fibrinogen)水解釋放A肽和B肽,由此形成纖維蛋白單體,單體進一步聚合,在血小板、紅細胞和白細胞等參與下形成血凝塊,常用于診斷學中凝血化驗、凝血因子檢測、血液或血漿的脫纖維化等;另外,由于凝血酶切割序列專一,水解效率高,因此在分子生物學、生物化學或生物工程制藥研究中也常作為工具酶用于重組融合蛋白(包含凝血酶識別位點)的特異性斷裂。本品是從牛的血漿純化制得,具有純度高、比活高、不含有其他蛋白酶活性、滅活病毒、生產(chǎn)穩(wěn)定性好等特點。該酶適切割位點:A-B-Pro-Arg-▼-X-Y(其中,A和B為疏水氨基酸,X和Y為非酸性氨基酸),常見的識別序列為:1.Leu-Val-Pro-Arg-▼-Gly-Ser。2.Gly-Arg-▼-Gly。產(chǎn)品信息規(guī)格1KU/2KU泛素蛋白(Ubiquitin,簡稱Ub)是一種在真核細胞中普遍存在的小分子蛋白,具有高度保守性。

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胰蛋白酶是一種絲氨酸蛋白酶,可特異切割賴氨酸及精氨酸C末端形成的肽鍵。重組胰蛋白酶多用大腸桿菌或酵母系統(tǒng)重組表達并經(jīng)過多步層析純化獲得,無糜蛋白酶等雜酶污染。重組胰蛋白酶與天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性,其氨基酸序列與豬源胰蛋白酶序列同源。因其無動物源污染性和純度高,在醫(yī)藥開發(fā)、生化研究、蛋白組學等領(lǐng)域中有著廣泛的應(yīng)用。翌圣目前可提供2款重組胰蛋白酶,分別為藥典級(Cat#40512ES)、質(zhì)譜級(Cat#20416ES)藥典級:大腸桿菌表達的重組胰蛋白酶,氨基酸序列與豬胰腺來源的胰蛋白酶完全一致,生產(chǎn)過程不使用任何動物源原料,無外源性的病毒污染,可替代豬胰腺來源胰蛋白酶應(yīng)用于各種生物技術(shù)過程中,如:細胞培養(yǎng)、細胞發(fā)酵、蛋白質(zhì)的酶解或各種組織的細胞分離等。本產(chǎn)品純度高、不含雜酶、宿主蛋白和DNA殘留量符合藥典標準,避免了雜質(zhì)對細胞生長的影響,pH為7.0-9.0,穩(wěn)定pH為2±0.5。質(zhì)譜級:畢赤酵母表達的重組豬胰蛋白酶,在GMP法規(guī)下生產(chǎn),不含任何動物源成分,無動物源性的病毒污染,天然缺乏糜蛋白酶活性,并已過濾除菌。α-凝血酶在肝臟中作為非活性前體-凝血酶原合成,在凝血級聯(lián)反應(yīng)中被啟用,這種活性酶由285個氨基酸組成。Recombinant Cynomolgus CD40/TNFRSF5 Protein,His Tag

透明質(zhì)酸由D-葡萄糖醛酸及N-乙酰葡糖胺組成的雙糖單位構(gòu)成,分子量可以從數(shù)千到數(shù)千萬道爾頓不等。Recombinant Human SMR3BProtein,mFc Tag

RecombinantBiotinylatedCynomolgusSiglec-10Protein,His-AviTag性能參數(shù)分子別名(Synonyms)SLG2;SIGLEC10;MGC126774;PRO940表達區(qū)間及表達系統(tǒng)(Source)BiotinylatedCynomolgusSiglec-10ProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-terminus.ItcontainsThr17-Asn552.[Accession|A0A2K5WBX8]分子量大?。∕olecularWeight)TheproteinhasapredictedMWof61.71kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto72-82kDabasedonSDS-PAGEresult.(Endotoxin)Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.純度(Purity)>95%asdeterminedbySDS-PAGE制劑(Formulation)Suppliedas0.22μmfilteredsolutionin25mMMES,150mMNaCl,0.5MArginine(pH5.0).儲存條件Theproductshouldbestoredat-85~-65℃for1yearfromdateofreceipt.Recommendtoaliquottheproteinintosmallerquantitieswhenfirstusedandavoidrepeatedfreeze-thawcycles.Recombinant Human SMR3BProtein,mFc Tag