交聯(lián)指使膠原分子內部和分子間通過共價健結合提高膠原纖維的張力和穩(wěn)定性的方法。該法又分為物理方法、化學方法和低溫等離子體法，生物學方法；其中物理方法、化學方法是較常用的交聯(lián)改性方法，生物學方法改性膠原蛋白主要在研究有關動物老化的生命現象中涉及，在研制膠原基生物醫(yī)學材料中少見報道。[74][127]物理方法通過物理手段對膠原蛋白改性有紫外線照射、重度脫水、λ射線照射和熱交聯(lián)等方法。膠原溶液如被紫外線等照射，將在分子間產生交聯(lián)，粘度增加，生成凝膠。常用的紫外線交聯(lián)膠原膜的方法是將膠原膜放在鋁箔上，距離254nm紫外燈20cm高度，照射1～5h。對紫外線照射的膠原膜進行力學性能和膠原酶試驗表明：交聯(lián)膠原膜的萎縮溫度Ts和抗膠原酶解的能力均明顯高于未交聯(lián)膠原膜。[128]重度脫水也是膠原蛋白物理改性中常使用的方法，該法是通過脫水導致膠原分子間交聯(lián)，從而增加變性溫度，改善膠原的性能。改性后膠原膜生物相容性提高，降低了水溶性，影響了膜與成骨細胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的優(yōu)點是可避免外源性有毒化學物質進入膠原內，缺點是膠原膜交聯(lián)度低，且難以獲得均勻一致的交聯(lián)。 水解膠原蛋白和膠原多肽也并不相同，可以近似認為是宏觀和微觀的關系。湖南大豆膠原蛋白液體飲品
水解膠原蛋白和膠原多肽也并不相同，可以近似認為是宏觀和微觀的關系。膠原蛋白分子經水解后主要形成相對分子量較小的膠原多肽，由于膠原蛋白獨特的三股超螺旋結構，性質十分穩(wěn)定，一般的加工溫度及短時間加熱都不能使其分解，從而造成其消化吸收較困難，不易被人體充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促進食品中的其它蛋白質的吸收。膠原多肽除了肽鏈的兩端含有未縮合的末端羧基和氨基外，在側鏈上還含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。膠原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高濃度下也有流動性，耐酸堿性能好，在酸、堿存在的情況下均無沉淀；耐高溫性能好，200℃加熱亦無沉淀，同時它還具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 黑龍江海鯛魚膠原蛋白口服液在這些酶的較適作用溫度下提取可能會破壞膠原蛋白的某些功能特性和生物活性。
隨著各類香腸制品在肉制品中所占的比例越來越大，天然的腸衣制品嚴重缺乏。研究人員正致力于替代品的開發(fā)，以膠原蛋白質為主要的膠原腸衣本身是營養(yǎng)豐富的高蛋白物質，在熱處理過程中隨著水分和油脂的蒸發(fā)與溶化，膠原幾乎與肉食品的收縮率一致，而其他的可食用包裝材料還沒有被發(fā)現具有這種品質。另外，膠原蛋白本身具有固定化酶的功能，具有抗氧化性，可以改善食品的風味和質量。產品應力與膠原蛋白含量的多少成正比，而應變則成反比。膠原蛋白是人體骨骼，尤其是軟骨組織中的重要組成成分。膠原蛋白就像骨骼中的一張充滿小洞的網，它會牢牢地留住就要流失的鈣質。沒有這張充滿小洞的網，即便是補充了過量的鈣，也會白白地流失掉。而膠原蛋白的特征氨基酸羥基脯氨酸是血漿中運輸鈣到骨細胞的工具。骨細胞中的骨膠原是羥基磷灰石的黏合劑，它與羥基磷灰石共同構成了骨骼的主體。而骨質疏松的實質是合成骨膠原的速度跟不上需要，換言之，新的骨膠原的生成速度低于老的骨膠原發(fā)生變異或老化速度。研究表明，如果缺少膠原蛋白，補充再多的鈣質也無法防止骨質疏松，因此，只有攝入足夠的可與鈣結合的膠原蛋白，才能使鈣在體內被較快消化吸收，且能較快的達到骨骼部位而沉積。
所以，若想提取結構完整、使用安全的膠原蛋白，很少采用此方法。有關單獨采用堿法提取膠原蛋白的報道不多，一般是堿法提取和酸法提法結合使用。比如在4℃條件下，魚骨用0.1moL/L的NaOH浸泡6h，再用2.5%NaCl浸泡6h去除雜蛋白，用10%的異丙醇溶液去除脂肪，0.1moL/L的檸檬酸浸泡3d，現在得到無色無味的膠原蛋白，提取率為11.87%。注意，無論酸法或堿法，均可有效地提取膠原蛋白，有人分別采用醋酸-鹽酸的混合酸液（pH3.0）和NaOH溶液（pH12.0）提取骨膠原蛋白，提取率基本相當。但是，這兩種方法提取膠原蛋白不僅容易影響膠原蛋白的生物活性，而且提取后產生的酸性或堿性廢液必須進行適當處理，以避免對環(huán)境造成污染。膠原三肽主要具有以下功能：保濕。
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而且膠原蛋白對環(huán)境的污染也較小。湖南大豆膠原蛋白液體飲品
氨基酸分析表明，，每1000個氨基酸殘基含有309個甘氨酸，其次為谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分別為98、82和82個殘基，羥基脯氨和羥基賴氨酸數也較較高別為40和27。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個潛在的膠原蛋白源。Ⅰ型膠原分子長度約300nm，直徑約，呈棒狀，由三條肽鏈組成，其中有兩條α(Ⅰ)鏈，一條Ⅰ型膠原蛋白的電泳圖譜[29]α(Ⅱ)鏈。對機體功能作用較強。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結締組織的外基質結構，結果表明，用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基乙酸就會導致骨合成異常。第3條α鏈多存在于絕大多數真骨魚類，尤其是魚皮，其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型，發(fā)現在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分，且α1的分子量為130kD，α2的分子量為110kD。因此，在某些魚類中，與其他組織，如肌肉和膀胱相比較，魚皮膠原蛋白中的α3(Ⅰ)鏈更適宜傳遞。 湖南大豆膠原蛋白液體飲品
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