Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質(zhì)的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對(duì)象大多是陸生生物，雖然在1984年已經(jīng)從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產(chǎn)動(dòng)物提?、蛐湍z原的研究并不多。ⅩⅧ型膠原發(fā)現(xiàn)的相對(duì)較晚，同源性較高，還有不同的亞類，主要存在于肺、肝臟和腎臟等組織中。屬于被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族，含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區(qū)（non-triple-heli-cal regions，NC1），這一特殊結(jié)構(gòu)使其與其他只由三螺旋結(jié)構(gòu)組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫(yī)學(xué)和分子生物學(xué)領(lǐng)域，如胚胎中的轉(zhuǎn)錄表達(dá)。酶解膠原蛋白的工藝主要分為單酶水解法和多酶水解法。吉林魚膠原蛋白
有人以豬骨為原料，用蛋白酶的酶解反應(yīng)代替?zhèn)鹘y(tǒng)制膠工藝，對(duì)骨膠原的酶解反應(yīng)與酶法制膠工藝進(jìn)行了試驗(yàn)研究。結(jié)果表明：以胃蛋白酶對(duì)骨膠原的提取率比較高（），其次是胰蛋白酶（），接下來是中性蛋白酶（），現(xiàn)在是堿性蛋白酶（）。并且通過單因素和正交試驗(yàn)對(duì)胃蛋白酶酶解反應(yīng)中各主要影響因素進(jìn)行了優(yōu)化。試驗(yàn)結(jié)果表明，胃蛋白酶提取的比較好條件是，胃蛋白酶的濃度是1%，在，然后在濃度為10%（w/v）的NaCL溶液中鹽析24h，現(xiàn)在骨膠原的回收率為，骨膠原的提取率為。還有人用胃蛋白酶提取豬皮膠原蛋白，分別在水解0、2、6、10、14、18、22、26h時(shí)對(duì)四種不同胃蛋白酶用量（分別為1%、2%、、3%）的試樣取樣檢測(cè)，采用一階HILL方程模擬胃蛋白酶提取豬皮膠原蛋白的進(jìn)程以及胃蛋白酶水解速率的衰減過程，現(xiàn)在得出2%的胃蛋白酶用量和6-7h的水解時(shí)間提取率比較大。還有人用以新鮮豬皮為原料，在50-52℃的條件下用胰酶進(jìn)行水解，在酶用量為5000：1～10000：1，pH值為9，反應(yīng)2－3h，原料：水為1：2的條件下酶解。結(jié)果表明：總蛋白質(zhì)的提取率≥80%。 吉林牡蠣膠原蛋白原液！膠原蛋白與膠原肽均具有保濕的作用。
愛美的人士都知道，豬蹄、鳳爪等這樣的食物中含有豐富的膠原蛋白，多吃可以美容養(yǎng)顏，而事實(shí)并非如此。實(shí)踐證明，豬蹄、鳳爪等等這些食物中的膠原蛋白分子量非常大，極不容易被人體吸收。皮膚真正需要的膠原蛋白，其實(shí)是一種由3個(gè)氨基酸分子組成的膠原蛋白即“膠原三肽”。在我們?nèi)粘Ｉ钪?，我們?huì)觀察到下面的現(xiàn)象，它們很好的解釋了膠原蛋白、多肽、氨基酸之間的關(guān)系。膠原蛋白就好比一鍋才煮了一會(huì)兒的奶白色雞湯，待一段時(shí)間后，又變?yōu)榍鍦F(xiàn)在煮成一鍋高湯，就如膠原蛋白被不斷分解后，現(xiàn)在分解成為較小的氨基酸，氨基酸分子進(jìn)入人體后，合成膠原蛋白，較終被人體吸收。
膠原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量較高，特別是甘氨酸，約占總氨基酸的27%，也有報(bào)道說占1/3，即每隔兩個(gè)其它氨基酸殘基（X，Y）即有一個(gè)甘氨酸，故其肽鏈可用（Gly-X-Y）n來表示。每個(gè)原膠原分子由三條α-肽鏈組成，α-肽鏈自身為α螺旋結(jié)構(gòu)，肽鏈中每三個(gè)氨基酸殘基中就有一個(gè)要經(jīng)過此三股螺旋中間區(qū)，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合于此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個(gè)氨基酸殘基出現(xiàn)一個(gè)甘氨酸的特點(diǎn)。特別注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不過X通常是脯氨酸，Y通常指羥脯氨酸。同時(shí)還含有少量3-羥脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羥賴氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內(nèi)氫鍵穩(wěn)定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借范德化力、氫鍵及共價(jià)交聯(lián)則以平行、右手螺旋形式纏繞成“草繩狀”三股螺旋結(jié)構(gòu)，使膠原具有很高的拉伸強(qiáng)度。 膠原三肽主要具有以下功能：保濕。
一級(jí)結(jié)構(gòu)是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列；膠原蛋白分子是由3條左手螺旋（二級(jí)結(jié)構(gòu)）的多肽鏈組成，它們相互纏繞形成一個(gè)在中心分子軸周圍的右手螺旋（三級(jí)結(jié)構(gòu)）；完整的膠原蛋白分子的長度約280nm，直徑約；在Ⅰ型膠原原纖維的二維結(jié)構(gòu)（小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片）中，膠原分子通過一個(gè)或多個(gè)4D距離與另一個(gè)膠原分子交錯(cuò)，D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復(fù)距離，或電子顯微照片中所見的重復(fù)距離。因?yàn)槟z原分子的長度約是，膠原分子的交錯(cuò)引起約有。由于膠原是細(xì)胞外間質(zhì)成分，在體內(nèi)以不溶性大分子結(jié)構(gòu)存在，并與蛋白多糖、糖蛋白等結(jié)合在一起，因此膠原的制備包括材料的選擇、預(yù)處理、酸堿酶鹽水法提取、不同類型膠原的分離和純化。 補(bǔ)充膠原三肽，能更有效的將皮膚細(xì)胞撐起，結(jié)合保濕和抑制皺紋的作用。四川復(fù)合膠原蛋白
采用不同濃度的氯化鈉對(duì)提取的膠原蛋白進(jìn)行鹽析處理，可以沉淀出不同類型的膠原蛋白。吉林魚膠原蛋白
有人對(duì)海參膠原研究發(fā)現(xiàn)，刺參體壁含蛋白，其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析，膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸，但羥賴氨酸含量較少，SDS電泳及SP凝膠柱分析發(fā)現(xiàn)其膠原組成為(α1)2α2。還有人從仿刺參（）提取膠原蛋白，利用EDTA和Tris-HCl浸泡溶漲，用氫氧化鈉除去雜質(zhì)和非膠原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制膠原，通過鹽析和透析獲取精致膠原蛋白，并進(jìn)一步利用SephacrylS-300HR凝膠過濾和DEAE-52陰離子交換除去多糖，獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE電泳表明膠原分子的組成為(α1)3，且α鏈類似于脊椎動(dòng)物Ⅰ型膠原的α1鏈，熱收縮溫度為57℃，低于牛皮膠原5℃。還有人對(duì)采自日本Senzaki海灣的Stomolopusmeleagri水母的外傘組織進(jìn)行了分析。整個(gè)中膠層被分成三部分，利用醋酸首先將凍干的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質(zhì)，利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白，而不溶入醋酸的中膠層經(jīng)胃蛋白酶處理后大多變?yōu)榭扇苄缘哪z原質(zhì)。然后利用氨基酸分析儀對(duì)分離得到的三部分的組成分別進(jìn)行分析。發(fā)現(xiàn)該水母外傘中膠原蛋白含量很高，大約占干重的。經(jīng)SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個(gè)獨(dú)特α鏈組成。 吉林魚膠原蛋白
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